Aminosyrer og ugress

Aminosyrer er organiske forbindelser som inneholder både amino- og karboksylsyrefunksjonelle grupper. Selv om det finnes over 500 aminosyrer i naturen, er de desidert viktigste α-aminosyrene, som proteiner er sammensatt av. Bare 22 α-aminosyrer vises i den genetiske koden for alt liv.

Aminosyrer kan klassifiseres i henhold til plasseringen av de strukturelle funksjonelle kjernegruppene, som alfa- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) eller delta- (δ-) aminosyrer; andre kategorier er relatert til polaritet, ionisering og sidekjedegruppetype (alifatisk, asyklisk, aromatisk, inneholdende hydroksyl eller svovel, etc.). I form av proteiner, aminosyre rester danner den nest største komponenten (vann er den største) av menneskelige muskler og annet vev. Utover deres rolle som rester i proteiner, deltar aminosyrer i en rekke prosesser som nevrotransmittertransport og biosyntese. Det antas at de spilte en nøkkelrolle i å muliggjøre liv på jorden og dets fremvekst.

Aminosyrer er formelt navngitt av IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature i form av den fiktive "nøytrale" strukturen vist i illustrasjonen. For eksempel er det systematiske navnet på alanin 2-aminopropansyre, basert på formelen CH₃−CH(NH₂)−COOH. Kommisjonen begrunnet denne tilnærmingen som følger:

De første aminosyrene ble oppdaget på begynnelsen av 1800-tallet. I 1806 isolerte de franske kjemikerne Louis-Nicolas Vauquelin og Pierre Jean Robiquet en forbindelse fra asparges som senere ble kalt asparagin, den første aminosyren som ble oppdaget. Cystin ble oppdaget i 1810, selv om monomeren, cystein, forble uoppdaget til 1884. Glycin og leucin ble oppdaget i 1820. Den siste av de 20 vanlige aminosyrene som ble oppdaget var treonin i 1935 av William Cumming Rose, som også bestemte de essensielle aminosyrene og etablerte minimumskravet til daglig for alle aminosyrer for optimal vekst.

Enheten i den kjemiske kategorien ble anerkjent av Wurtz i 1865, men han ga ikke noe spesielt navn til den. Den første bruken av begrepet "aminosyre" på engelsk stammer fra 1898, mens det tyske uttrykket, aminosyre, ble brukt tidligere. Proteiner ble funnet å gi aminosyrer etter enzymatisk fordøyelse eller syrehydrolyse. I 1902 foreslo Emil Fischer og Franz Hofmeister uavhengig at proteiner dannes fra mange aminosyrer, hvorved bindinger dannes mellom aminogruppen til en aminosyre med karboksylgruppen til en annen, noe som resulterte i en lineær struktur som Fischer kalte "peptid".

I strukturen som vises øverst på siden, representerer R en sidekjede spesifikk for hver aminosyre. Karbonatomet ved siden av karboksylgruppen kalles α–karbon. Aminosyrer som inneholder en aminogruppe bundet direkte til α-karbonet omtales som α-aminosyrer. Disse inkluderer prolin og hydroksyprolin, som er sekundære aminer. Før i tiden ble de ofte kalt iminosyrer, en feilbetegnelse fordi de ikke inneholder en imin-gruppering HN=C.

De vanlige naturlige formene for aminosyrer har en zwitterionisk struktur, med −NH+3 (−NH+2- når det gjelder prolin) og −CO-2 funksjonelle grupper festet til samme C-atom, og er dermed α-aminosyrer. Med unntak av achiral glycin, har naturlige aminosyrer L konfigurasjon, og er de eneste som finnes i proteiner under translasjon i ribosomet.

De L og D konvensjon for aminosyrekonfigurasjon refererer ikke til den optiske aktiviteten til selve aminosyren, men snarere til den optiske aktiviteten til isomeren av glyseraldehyd som den aminosyren i teorien kan syntetiseres fra (D-glyceraldehyd er høyredreiende; L-glyseraldehyd er venstredreiende).

En alternativ konvensjon er å bruke (S) og (R) designatorer for å spesifisere absolutt konfigurasjon. Nesten alle aminosyrene i proteiner er (S) ved α-karbonet, med cystein som (R) og glycin ikke-kiralt. Cystein har sin sidekjede på samme geometriske plassering som de andre aminosyrene, men R/S terminologien er reversert fordi svovel har høyere atomnummer sammenlignet med karboksyloksygen som gir sidekjeden en høyere prioritet etter Cahn-Ingold-Prelog-sekvensreglene, mens atomene i de fleste andre sidekjeder gir dem lavere prioritet sammenlignet med karboksylgruppen.

Sjelden, D-aminosyrerester finnes i proteiner, og omdannes fra l-aminosyre som en post-translasjonell modifikasjon.

Aminosyrer er betegnet som α- når aminonitrogenatomet er festet til α-karbonet, karbonatomet ved siden av karboksylatgruppen. Det er flere måter å klassifisere aminosyrer på; Imidlertid er de ofte gruppert etter polariteten til sidekjedene, som vist i grafikken øverst i denne delen.

Fem aminosyrer har en ladning ved nøytral pH. Ofte vises disse sidekjedene på overflatene på proteiner for å muliggjøre deres løselighet i vann, og sidekjeder med motsatte ladninger danner viktige elektrostatiske kontakter kalt saltbroer som opprettholder strukturer innenfor et enkelt protein eller mellom grensesnittproteiner. Mange proteiner binder metall spesifikt inn i strukturene deres, og disse interaksjonene formidles vanligvis av ladede sidekjeder som aspartat, glutamat og histidin.

De to negativt ladede aminosyrene ved nøytral pH er aspartat (Asp, D) og glutamat (Glu, E). De anioniske karboksylatgruppene oppfører seg som Brønsted-baser i de fleste tilfeller. Enzymer i miljøer med svært lav pH, som asparaginproteasen pepsin i pattedyrmager, kan ha katalytiske aspartat- eller glutamatrester som fungerer som Brønsted-syrer.

Det er tre aminosyrer med sidekjeder som er kationer ved nøytral pH: arginin (Arg, R), lysin (Lys, K) og histidin (His, H). Arginin har en ladet guanidinogruppe og lysin en ladet alkylaminogruppe, og er fullt protonert ved pH 7. Histidins imidazolgruppe har en pK_a på 6.0, og er bare rundt 10 % protonert ved nøytral pH. Fordi histidin lett finnes i dets basiske og konjugerte syreformer, deltar det ofte i katalytiske protonoverføringer i enzymreaksjoner.

De polare, uladede aminosyrene serin (Ser, S), treonin (Thr, T), asparagin (Asn, N) og glutamin (Gln, Q) danner lett hydrogenbindinger med vann og andre aminosyrer. De ioniserer ikke under normale forhold, selv om et fremtredende unntak er det katalytiske serinet i serinproteaser. Dette er et eksempel på alvorlig forstyrrelse, og er ikke karakteristisk for serinrester generelt. Threonin har to kirale sentre, ikke bare L (2S) chiralt senter ved α-karbonet som deles av alle aminosyrer bortsett fra achiral glycin, men også (3R) ved β-karbon. Den fullstendige stereokjemiske spesifikasjonen er (2S,3R)-L-treonin.

Ikke-polare aminosyreinteraksjoner er den primære drivkraften bak prosessene som folder proteiner inn i deres funksjonelle tredimensjonale strukturer. Ingen av disse aminosyrenes sidekjeder ioniseres lett, og har derfor ikke pK_as, med unntak av tyrosin (Tyr, Y). Hydroksylet til tyrosin kan deprotonere ved høy pH og danne det negativt ladede fenolatet. På grunn av dette kan man plassere tyrosin i den polare, uladede aminosyrekategorien, men dens svært lave løselighet i vann samsvarer godt med egenskapene til hydrofobe aminosyrer.

Flere sidekjeder er ikke godt beskrevet av de ladede, polare og hydrofobe kategoriene. Glycin (Gly, G) kan betraktes som en polar aminosyre siden dens lille størrelse betyr at dens løselighet i stor grad bestemmes av amino- og karboksylatgruppene. Imidlertid gir mangelen på sidekjede glycin med en unik fleksibilitet blant aminosyrer med store forgreninger til proteinfolding. Cystein (Cys, C) kan også lett danne hydrogenbindinger, noe som vil plassere det i den polare aminosyrekategorien, selv om det ofte kan finnes i proteinstrukturer som danner kovalente bindinger med andre cysteiner kalt disulfidbindinger. Disse bindingene påvirker foldingen og stabiliteten til proteiner, og er avgjørende for dannelsen av antistoffer. Prolin (Pro, P) har en alkylsidekjede og kan betraktes som hydrofob, men fordi sidekjeden går tilbake til alfa-aminogruppen blir den spesielt lite fleksibel når den inkorporeres i proteiner. I likhet med glycin påvirker dette proteinstrukturen på en måte som er unik blant aminosyrer. Selenocystein (Sec, U) er en sjelden aminosyre som ikke kodes direkte av DNA, men er inkorporert i proteiner via ribosomet. Selenocystein har et lavere redokspotensial sammenlignet med tilsvarende cystein, og deltar i flere unike enzymatiske reaksjoner. Pyrrolysin (Pyl, O) er en annen aminosyre som ikke er kodet i DNA, men syntetisert til protein av ribosomer. Den finnes i arkeale arter der den deltar i den katalytiske aktiviteten til flere metyltransferaser.

Aminosyrer med strukturen NH+3−CXY−CXY−CO-2, slik som β-alanin, en komponent av karnosin og noen få andre peptider, er β-aminosyrer. De med strukturen NH+3−CXY−CXY−CXY−CO-2 er y-aminosyrer, og så videre, hvor X og Y er to substituenter (hvorav en normalt er H).

I vandig løsning ved pH nær nøytralitet eksisterer aminosyrer som zwitterioner, dvs. som dipolare ioner med begge NH+3 og CO-2 i ladede tilstander, så den generelle strukturen er NH+3−CHR−CO-2. Ved fysiologisk pH danner de såkalte "nøytrale former" −NH₂−CHR−CO₂H er ikke tilstede i noen målbar grad. Selv om de to ladningene i zwitterionstrukturen summerer seg til null, er det misvisende å kalle en art med en nettoladning på null "uladet".

Ved sterkt sure forhold (pH under 3) blir karboksylatgruppen protonert og strukturen blir en ammoniokarboksylsyre, NH+3−CHR−CO₂H. Dette er relevant for enzymer som pepsin som er aktive i sure miljøer som pattedyrmagen og lysosomer, men gjelder ikke i vesentlig grad for intracellulære enzymer. Under svært grunnleggende forhold (pH større enn 10, ses normalt ikke under fysiologiske forhold), deprotoneres ammoniogruppen for å gi NH₂−CHR−CO-2.

Selv om forskjellige definisjoner av syrer og baser brukes i kjemi, er den eneste som er nyttig for kjemi i vandig løsning Brønsted: en syre er en art som kan donere et proton til en annen art, og en base er en som kan akseptere et proton. Dette kriteriet brukes til å merke gruppene i illustrasjonen ovenfor. Karboksylatsidekjedene til aspartat- og glutamatrester er de viktigste Brønsted-basene i proteiner. Likeledes vil lysin, tyrosin og cystein typisk fungere som en Brønsted-syre. Histidin kan under disse forholdene fungere både som en Brønsted-syre og en base.

For aminosyrer med uladede sidekjeder dominerer zwitterion ved pH-verdier mellom de to pK_a verdier, men sameksisterer i likevekt med små mengder netto negative og netto positive ioner. I midtpunktet mellom de to sK_a verdier, spormengden av netto negativ og spor av netto positive ioner balanserer, slik at gjennomsnittlig nettoladning av alle tilstedeværende former er null. Denne pH er kjent som det isoelektriske punktet pI, så sI = 1/2(pK_a1 + sK_a2).

For aminosyrer med ladede sidekjeder, pK_a av sidekjeden er involvert. For aspartat eller glutamat med negative sidekjeder er den terminale aminogruppen i hovedsak helt i ladet form −NH+3, men denne positive ladningen må balanseres av tilstanden med bare en C-terminal karboksylatgruppe er negativt ladet. Dette skjer halvveis mellom de to karboksylateneK_a verdier: sI = 1/2(pK_a1 + sK_a(R)), hvor sK_a(R) er sidekjeden sK_a.

Lignende betraktninger gjelder andre aminosyrer med ioniserbare sidekjeder, inkludert ikke bare glutamat (ligner på aspartat), men også cystein, histidin, lysin, tyrosin og arginin med positive sidekjeder.

Aminosyrer har null mobilitet i elektroforese ved deres isoelektriske punkt, selv om denne oppførselen mer vanligvis utnyttes for peptider og proteiner enn enkeltaminosyrer. Zwitterioner har minimal løselighet ved sitt isoelektriske punkt, og noen aminosyrer (spesielt med upolare sidekjeder) kan isoleres ved utfelling fra vann ved å justere pH til det nødvendige isoelektriske punktet.

De 20 kanoniske aminosyrene kan klassifiseres etter deres egenskaper. Viktige faktorer er ladning, hydrofilisitet eller hydrofobitet, størrelse og funksjonelle grupper. Disse egenskapene påvirker proteinstruktur og protein-protein-interaksjoner. De vannløselige proteinene har en tendens til å ha sine hydrofobe rester (Leu, Ile, Val, Phe og Trp) begravd i midten av proteinet, mens hydrofile sidekjeder blir utsatt for det vandige løsningsmidlet. (I biokjemi refererer en rest til en spesifikk monomer innenfor den polymere kjeden til et polysakkarid, protein eller nukleinsyre.) De integrerte membranproteinene har en tendens til å ha ytre ringer av eksponerte hydrofobe aminosyrer som forankrer dem i lipid-dobbeltlaget. Noen perifere membranproteiner har en flekk av hydrofobe aminosyrer på overflaten som fester seg til membranen. På lignende måte har proteiner som må binde seg til positivt ladede molekyler overflater rike på negativt ladede aminosyrer som glutamat og aspartat, mens proteiner som binder seg til negativt ladede molekyler har overflater rike på positivt ladede aminosyrer som lysin og arginin. For eksempel er lysin og arginin tilstede i store mengder i de lavkompleksitetsområdene til nukleinsyrebindende proteiner. Det er forskjellige hydrofobitetsskalaer for aminosyrerester.

Noen aminosyrer har spesielle egenskaper. Cystein kan danne kovalente disulfidbindinger til andre cysteinrester. Prolin danner en syklus til polypeptidets ryggrad, og glycin er mer fleksibelt enn andre aminosyrer.

Glycin og prolin er sterkt tilstede i områder med lav kompleksitet av både eukaryote og prokaryote proteiner, mens det motsatte er tilfellet med cystein, fenylalanin, tryptofan, metionin, valin, leucin, isoleucin, som er svært reaktive eller komplekse eller hydrofobe.

Mange proteiner gjennomgår en rekke posttranslasjonelle modifikasjoner, der ytterligere kjemiske grupper festes til sidekjedene til aminosyrerestene og noen ganger produserer lipoproteiner (som er hydrofobe), eller glykoproteiner (som er hydrofile) lar proteinet feste seg midlertidig til en membran. For eksempel kan et signalprotein feste seg og deretter løsne fra en cellemembran, fordi det inneholder cysteinrester som kan ha fettsyren palmitinsyre tilsatt og deretter fjernet.

Selv om enbokstavssymboler er inkludert i tabellen, anbefaler IUPAC–IUBMB at "Bruk av enbokstavssymboler bør begrenses til sammenligning av lange sekvenser".

To ekstra aminosyrer er i noen arter kodet for av kodoner som vanligvis tolkes som stoppkodoner:

I tillegg til de spesifikke aminosyrekodene, brukes plassholdere i tilfeller der kjemisk eller krystallografisk analyse av et peptid eller protein ikke entydig kan bestemme identiteten til en rest. De brukes også til å oppsummere konserverte proteinsekvensmotiver. Bruken av enkeltbokstaver for å indikere sett med lignende rester ligner på bruken av forkortelseskoder for degenererte baser.

Unk brukes noen ganger i stedet for Xaa, men er mindre standard.

Har or * (fra terminering) brukes i notasjon for mutasjoner i proteiner når et stoppkodon oppstår. Det tilsvarer ingen aminosyre i det hele tatt.

I tillegg har mange ikke-standardiserte aminosyrer en spesifikk kode. For eksempel er flere peptidmedisiner, som Bortezomib og MG132, kunstig syntetisert og beholder sine beskyttende grupper, som har spesifikke koder. Bortezomib er Pyz–Phe–boroLeu, og MG132 er Z–Leu–Leu–Leu–al. For å hjelpe til med analysen av proteinstruktur er fotoreaktive aminosyreanaloger tilgjengelige. Disse inkluderer fotoleucin (pLeu) og fotometionin (pMet).

Aminosyrer som har amingruppen knyttet til (alfa-) karbonatomet ved siden av karboksylgruppen har primær betydning i levende organismer siden de deltar i proteinsyntesen. De er kjent som 2-, alfa-eller α-aminosyrer (generisk formel H₂NCHRCOOH i de fleste tilfeller, hvor R er en organisk substituent kjent som en "sidekjede"); ofte brukes begrepet "aminosyre" for å referere spesifikt til disse. De inkluderer de 22 proteinogene ("proteinbyggende") aminosyrene, som kombineres til peptidkjeder ("polypeptider") for å danne byggesteinene til et stort utvalg av proteiner. Disse er alle L-stereoisomerer ("venstrehendte" enantiomerer), selv om noen få D-aminosyrer ("høyrehendte") forekommer i bakteriehylser, som en nevromodulator (D-serin), og i noen antibiotika.

Mange proteinogene og ikke-proteinogene aminosyrer har biologiske funksjoner. For eksempel, i den menneskelige hjernen, er glutamat (standard glutaminsyre) og gamma-aminosmørsyre (“GABA”, ikke-standard gamma-aminosyre) henholdsvis de viktigste eksitatoriske og hemmende nevrotransmitterne. Hydroksyprolin, en hovedkomponent i bindevevskollagenet, syntetiseres fra prolin. Glycin er en biosyntetisk forløper til porfyriner som brukes i røde blodlegemer. Karnitin brukes i lipidtransport. Ni proteinogene aminosyrer kalles "essensielle" for mennesker fordi de ikke kan produseres fra andre forbindelser av menneskekroppen og derfor må tas inn som mat. Andre kan være betinget avgjørende for visse aldre eller medisinske tilstander. Essensielle aminosyrer kan også variere fra art til art. På grunn av deres biologiske betydning er aminosyrer viktige i ernæring og brukes ofte i kosttilskudd, gjødsel, fôr og matteknologi. Industriell bruk inkluderer produksjon av medikamenter, biologisk nedbrytbar plast og kirale katalysatorer.

Aminosyrer er forløperne til proteiner. De går sammen ved kondensasjonsreaksjoner for å danne korte polymerkjeder kalt peptider eller lengre kjeder kalt enten polypeptider eller proteiner. Disse kjedene er lineære og uforgrenede, med hver aminosyrerest i kjeden knyttet til to naboaminosyrer. I naturen kalles prosessen med å lage proteiner kodet av DNA/RNA genetisk materiale oversettelse og involverer trinnvis tilsetning av aminosyrer til en voksende proteinkjede av et ribozym som kalles et ribosom. Rekkefølgen aminosyrene tilsettes i leses gjennom den genetiske koden fra en mRNA-mal, som er en RNA-kopi av et av organismens gener.

Tjueto aminosyrer er naturlig inkorporert i polypeptider og kalles proteinogene eller naturlige aminosyrer. Av disse er 20 kodet av den universelle genetiske koden. De resterende 2, selenocystein og pyrrolysin, er inkorporert i proteiner ved unike syntetiske mekanismer. Selenocystein er inkorporert når mRNA-en som oversettes inkluderer et SECIS-element, som får UGA-kodonet til å kode for selenocystein i stedet for et stoppkodon. Pyrrolysin brukes av noen metanogene arkea i enzymer som de bruker til å produsere metan. Det er kodet for med kodonet UAG, som normalt er et stoppkodon i andre organismer. Dette UAG-kodonet etterfølges av en PYLIS nedstrømssekvens.

Flere uavhengige evolusjonsstudier har antydet at Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr kan tilhøre en gruppe aminosyrer som utgjorde den tidlige genetiske koden, mens Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe kan tilhøre en gruppe aminosyrer som utgjorde senere tillegg av den genetiske koden.

De 20 aminosyrene som er kodet direkte av kodonene til den universelle genetiske koden kalles Standard or kanonisk aminosyrer. En modifisert form for metionin (N-formylmetionin) er ofte inkorporert i stedet for metionin som den første aminosyren til proteiner i bakterier, mitokondrier og kloroplaster. Andre aminosyrer kalles ikke-standard or ikke-kanonisk. De fleste av de ikke-standardiserte aminosyrene er også ikke-proteinogene (dvs. de kan ikke inkorporeres i proteiner under translasjon), men to av dem er proteinogene, da de kan inkorporeres translasjonsmessig i proteiner ved å utnytte informasjon som ikke er kodet i den universelle genetiske koden.

De to ikke-standard proteinogene aminosyrene er selenocystein (tilstede i mange ikke-eukaryoter så vel som de fleste eukaryoter, men ikke kodet direkte av DNA) og pyrrolysin (finnes bare i noen archaea og minst én bakterie). Inkorporering av disse ikke-standard aminosyrene er sjelden. For eksempel inkluderer 25 humane proteiner selenocystein i sin primære struktur, og de strukturelt karakteriserte enzymene (selenoenzymer) bruker selenocystein som den katalytiske delen i deres aktive seter. Pyrrolysin og selenocystein er kodet via variantkodoner. For eksempel er selenocystein kodet av stoppkodon og SECIS-element.

N-formylmetionin (som ofte er den første aminosyren til proteiner i bakterier, mitokondrier og kloroplaster) anses generelt som en form for metionin i stedet for som en separat proteinogen aminosyre. Kodon-tRNA-kombinasjoner som ikke finnes i naturen kan også brukes til å "utvide" den genetiske koden og danne nye proteiner kjent som alloproteiner som inneholder ikke-proteinogene aminosyrer.

Bortsett fra de 22 proteinogene aminosyrene, mange ikke-proteinogen aminosyrer er kjent. De finnes enten ikke i proteiner (for eksempel karnitin, GABA, levotyroksin) eller produseres ikke direkte og isolert av standard cellulært maskineri (for eksempel hydroksyprolin og selenometionin).

Ikke-proteinogene aminosyrer som finnes i proteiner dannes ved post-translasjonell modifikasjon, som er modifikasjon etter translasjon under proteinsyntese. Disse modifikasjonene er ofte avgjørende for funksjonen eller reguleringen av et protein. For eksempel tillater karboksyleringen av glutamat bedre binding av kalsiumkationer, og kollagen inneholder hydroksyprolin, generert ved hydroksylering av prolin. Et annet eksempel er dannelsen av hypusin i translasjonsinitieringsfaktoren EIF5A, gjennom modifisering av en lysinrest. Slike modifikasjoner kan også bestemme lokaliseringen av proteinet, f.eks. kan tilsetning av lange hydrofobe grupper føre til at et protein binder seg til en fosfolipidmembran.

Noen ikke-proteinogene aminosyrer finnes ikke i proteiner. Eksempler inkluderer 2-aminoisosmørsyre og nevrotransmitteren gamma-aminosmørsyre. Ikke-proteinogene aminosyrer forekommer ofte som mellomprodukter i metabolske veier for standard aminosyrer - for eksempel forekommer ornitin og citrullin i ureasyklusen, en del av aminosyrekatabolismen (se nedenfor). Et sjeldent unntak fra dominansen av α-aminosyrer i biologi er β-aminosyren beta alanin (3-aminopropansyre), som brukes i planter og mikroorganismer i syntesen av pantotensyre (vitamin B).₅), en komponent av koenzym A.

Når de tas opp i menneskekroppen fra dietten, brukes de 20 standard aminosyrene enten til å syntetisere proteiner, andre biomolekyler, eller oksideres til urea og karbondioksid som en energikilde. Oksydasjonsveien starter med fjerning av aminogruppen med en transaminase; aminogruppen mates deretter inn i ureasyklusen. Det andre produktet av transamidering er en ketosyre som går inn i sitronsyresyklusen. Glukogene aminosyrer kan også omdannes til glukose, gjennom glukoneogenese. Av de 20 standard aminosyrene kalles ni (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp og Val) essensielle aminosyrer fordi menneskekroppen ikke kan syntetisere dem fra andre forbindelser på det nivået som er nødvendig for normal vekst, så de må hentes fra mat. I tillegg regnes cystein, tyrosin og arginin som halvessensielle aminosyrer, og taurin er en halvessensiell aminosulfonsyre hos barn. De metabolske veiene som syntetiserer disse monomerene er ikke fullt utviklet. Mengdene som kreves avhenger også av individets alder og helse, så det er vanskelig å komme med generelle utsagn om kostholdsbehovet for enkelte aminosyrer. Kostholdseksponering for den ikke-standardiserte aminosyren BMAA har vært knyttet til menneskelige nevrodegenerative sykdommer, inkludert ALS.

Hos mennesker har ikke-proteinaminosyrer også viktige roller som metabolske mellomprodukter, for eksempel i biosyntesen av nevrotransmitteren gamma-aminosmørsyre (GABA). Mange aminosyrer brukes til å syntetisere andre molekyler, for eksempel:

Noen ikke-standard aminosyrer brukes som forsvar mot planteetere i planter. For eksempel er canavanine en analog av arginin som finnes i mange belgfrukter, og i spesielt store mengder i Canavalia gladiata (sverdbønne). Denne aminosyren beskytter plantene mot rovdyr som insekter og kan forårsake sykdom hos mennesker hvis noen typer belgfrukter spises uten bearbeiding. Ikke-protein aminosyren mimosin finnes i andre arter av belgfrukter, spesielt Leucaena leucocephala. Denne forbindelsen er en analog av tyrosin og kan forgifte dyr som beiter på disse plantene.

Den chelaterende evnen til aminosyrer brukes noen ganger i gjødsel for å lette leveringen av mineraler til planter for å korrigere mineralmangler, for eksempel jernklorose. Disse gjødselene brukes også for å forhindre at mangler oppstår og for å forbedre plantenes generelle helse.

Aminosyrer blir noen ganger tilsatt dyrefôr fordi noen av komponentene i disse fôrene, som soyabønner, har lave nivåer av noen av de essensielle aminosyrene, spesielt av lysin, metionin, treonin og tryptofan. Likeledes brukes aminosyrer til å chelatere metallkationer for å forbedre absorpsjonen av mineraler fra fôrtilskudd.

Næringsmiddelindustrien er storforbruker av aminosyrer, spesielt glutaminsyre, som brukes som smaksforsterker, og aspartam (aspartylfenylalanin 1-metylester), som brukes som kunstig søtningsmiddel. Aminosyrer blir noen ganger tilsatt mat av produsenter for å lindre symptomer på mineralmangel, som anemi, ved å forbedre mineralabsorpsjon og redusere negative bivirkninger fra uorganisk mineraltilskudd.

På samme måte brukes noen aminosyrederivater i farmasøytisk industri. De inkluderer 5-HTP (5-hydroksytryptofan) brukt til eksperimentell behandling av depresjon, L-DOPA (L-dihydroksyfenylalanin) for Parkinsons behandling, og eflornitinmedisin som hemmer ornitindekarboksylase og brukes i behandlingen av sovesyke. Aminosyrer brukes i syntesen av noen kosmetikk.

Siden 2001 har 40 ikke-naturlige aminosyrer blitt tilsatt protein ved å lage et unikt kodon (omkoding) og et tilsvarende transfer-RNA:aminoacyl – tRNA-syntetasepar for å kode det med forskjellige fysisk-kjemiske og biologiske egenskaper for å kunne brukes som et verktøy for å utforske proteinstruktur og funksjon eller lage nye eller forbedrede proteiner.

Nullomerer er kodoner som i teorien koder for en aminosyre, men i naturen er det en selektiv skjevhet mot å bruke dette kodonet til fordel for et annet, for eksempel foretrekker bakterier å bruke CGA i stedet for AGA for å kode for arginin. Dette skaper noen sekvenser som ikke vises i genomet. Denne egenskapen kan utnyttes og brukes til å lage nye selektive kreftbekjempende legemidler og for å forhindre krysskontaminering av DNA-prøver fra åstedsundersøkelser.

Aminosyrer er viktige som lavkostråvarer. Disse forbindelsene brukes i kiral bassengsyntese som enantiomert rene byggesteiner.

Aminosyrer har blitt undersøkt som forløpere kirale katalysatorer, for eksempel for asymmetriske hydrogeneringsreaksjoner, selv om ingen kommersielle anvendelser eksisterer.

Aminosyrer har blitt betraktet som komponenter i biologisk nedbrytbare polymerer, som har bruksområder som miljøvennlig emballasje og i medisin i medikamentlevering og konstruksjon av protetiske implantater. Et interessant eksempel på slike materialer er polyaspartat, en vannløselig biologisk nedbrytbar polymer som kan ha anvendelser i engangsbleier og landbruk. På grunn av sin løselighet og evne til å chelatere metallioner, brukes polyaspartat også som et biologisk nedbrytbart anti-avleiringsmiddel og en korrosjonsinhibitor. I tillegg har den aromatiske aminosyren tyrosin blitt vurdert som en mulig erstatning for fenoler som bisfenol A ved fremstilling av polykarbonater.

Den kommersielle produksjonen av aminosyrer er vanligvis avhengig av mutante bakterier som overproduserer individuelle aminosyrer ved å bruke glukose som karbonkilde. Noen aminosyrer produseres ved enzymatiske omdannelser av syntetiske mellomprodukter. 2-aminotiazolin-4-karboksylsyre er et mellomprodukt i en industriell syntese av L-cystein for eksempel. Asparaginsyre produseres ved tilsetning av ammoniakk til fumarat ved bruk av en lyase.

I planter blir nitrogen først assimilert i organiske forbindelser i form av glutamat, dannet fra alfa-ketoglutarat og ammoniakk i mitokondriet. For andre aminosyrer bruker planter transaminaser for å flytte aminogruppen fra glutamat til en annen alfa-ketosyre. For eksempel omdanner aspartataminotransferase glutamat og oksaloacetat til alfa-ketoglutarat og aspartat. Andre organismer bruker også transaminaser for aminosyresyntese.

Ikke-standard aminosyrer dannes vanligvis gjennom modifikasjoner av standard aminosyrer. For eksempel dannes homocystein gjennom transsulfureringsveien eller ved demetylering av metionin via den mellomliggende metabolitten S-adenosylmetionin, mens hydroksyprolin lages ved en posttranslasjonsmodifikasjon av prolin.

Mikroorganismer og planter syntetiserer mange uvanlige aminosyrer. For eksempel lager noen mikrober 2-aminoisosmørsyre og lantionin, som er et sulfid-brokoblet derivat av alanin. Begge disse aminosyrene finnes i peptidiske lantibiotika som alameticin. I planter er imidlertid 1-aminocyklopropan-1-karboksylsyre en liten disubstituert syklisk aminosyre som er et mellomprodukt i produksjonen av plantehormonet etylen.

Dannelsen av aminosyrer og peptider antas å gå foran og kanskje indusere fremveksten av liv på jorden. Aminosyrer kan dannes fra enkle forløpere under ulike forhold. Overflatebasert kjemisk metabolisme av aminosyrer og svært små forbindelser kan ha ført til oppbygging av aminosyrer, koenzymer og fosfatbaserte små karbonmolekyler. Aminosyrer og lignende byggesteiner kunne ha blitt utviklet til protopeptider, med peptider som anses som nøkkelspillere i livets opprinnelse.

I det berømte Urey-Miller-eksperimentet produserer passasjen av en elektrisk lysbue gjennom en blanding av metan, hydrogen og ammoniakk et stort antall aminosyrer. Siden den gang har forskere oppdaget en rekke måter og komponenter som den potensielt prebiotiske dannelsen og kjemiske utviklingen av peptider kan ha skjedd på, for eksempel kondenseringsmidler, utformingen av selvreplikerende peptider og en rekke ikke-enzymatiske mekanismer som amino syrer kunne ha dukket opp og utviklet seg til peptider. Flere hypoteser påkaller Strecker-syntesen der hydrogencyanid, enkle aldehyder, ammoniakk og vann produserer aminosyrer.

I følge en anmeldelse dukker aminosyrer, og til og med peptider, opp ganske regelmessig i de forskjellige eksperimentelle buljongene som har fått lov til å tilberedes av enkle kjemikalier. Dette er fordi nukleotider er langt vanskeligere å syntetisere kjemisk enn aminosyrer." For en kronologisk rekkefølge antyder det at det må ha vært en 'proteinverden' eller i det minste en 'polypeptidverden', muligens senere etterfulgt av 'RNA-verdenen' og 'DNA-verdenen'. Kodon-aminosyrekartlegging kan være det biologiske informasjonssystemet ved det opprinnelige opphavet til livet på jorden. Mens aminosyrer og følgelig enkle peptider må ha blitt dannet under forskjellige eksperimentelt sonderte geokjemiske scenarier, er overgangen fra en abiotisk verden til de første livsformene i stor grad fortsatt uløst.

Aminosyrer gjennomgår reaksjonene som forventes av de funksjonelle gruppene.

Ettersom både amin- og karboksylsyregruppene til aminosyrer kan reagere for å danne amidbindinger, kan ett aminosyremolekyl reagere med et annet og bli forbundet gjennom en amidbinding. Denne polymeriseringen av aminosyrer er det som skaper proteiner. Denne kondensasjonsreaksjonen gir den nydannede peptidbindingen og et vannmolekyl. I cellene skjer ikke denne reaksjonen direkte; i stedet aktiveres aminosyren først ved binding til et overførings-RNA-molekyl gjennom en esterbinding. Dette aminoacyl-tRNA produseres i en ATP-avhengig reaksjon utført av en aminoacyl-tRNA-syntetase. Dette aminoacyl-tRNA er da et substrat for ribosomet, som katalyserer angrepet av aminogruppen til den forlengende proteinkjeden på esterbindingen. Som et resultat av denne mekanismen syntetiseres alle proteiner laget av ribosomer starter ved deres N-terminal og beveger seg mot deres C-terminal.

Imidlertid dannes ikke alle peptidbindinger på denne måten. I noen få tilfeller syntetiseres peptider av spesifikke enzymer. For eksempel er tripeptidet glutation en essensiell del av forsvaret til cellene mot oksidativt stress. Dette peptidet syntetiseres i to trinn fra frie aminosyrer. I det første trinnet kondenserer gamma-glutamylcysteinsyntetase cystein og glutamat gjennom en peptidbinding dannet mellom sidekjedekarboksylen til glutamatet (gammakarbonet i denne sidekjeden) og aminogruppen til cysteinet. Dette dipeptidet kondenseres deretter med glycin av glutationsyntetase for å danne glutation.

I kjemi syntetiseres peptider ved en rekke reaksjoner. En av de mest brukte i fastfase peptidsyntese bruker de aromatiske oksimderivatene av aminosyrer som aktiverte enheter. Disse tilsettes i rekkefølge på den voksende peptidkjeden, som er festet til en solid harpiksbærer. Biblioteker av peptider brukes i legemiddeloppdagelse gjennom high-throughput screening.

Kombinasjonen av funksjonelle grupper gjør at aminosyrer kan være effektive polydentate ligander for metall-aminosyrechelater.
De flere sidekjedene av aminosyrer kan også gjennomgå kjemiske reaksjoner.

Nedbrytning av en aminosyre involverer ofte deaminering ved å flytte dens aminogruppe til alfa-ketoglutarat, og danner glutamat. Denne prosessen involverer transaminaser, ofte de samme som brukes i aminering under syntese. Hos mange virveldyr fjernes aminogruppen deretter gjennom ureasyklusen og skilles ut i form av urea. Imidlertid kan aminosyrenedbrytning produsere urinsyre eller ammoniakk i stedet. For eksempel omdanner serin dehydratase serin til pyruvat og ammoniakk. Etter fjerning av en eller flere aminogrupper, kan resten av molekylet noen ganger brukes til å syntetisere nye aminosyrer, eller det kan brukes til energi ved å gå inn i glykolyse eller sitronsyresyklusen, som beskrevet i bildet til høyre.

Aminosyrer er bidentate ligander, og danner overgangsmetallaminosyrekomplekser.

Det totale nitrogeninnholdet i organisk materiale dannes hovedsakelig av aminogruppene i proteiner. Total Kjeldahl Nitrogen (TKN) er et mål på nitrogen som er mye brukt i analyse av (avløps)vann, jord, mat, fôr og organisk materiale generelt. Som navnet tilsier brukes Kjeldahl-metoden. Mer sensitive metoder er tilgjengelige.